Klasifikasi Asam Amino

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama (Gambar 2.4). Masing-masing berbeda satu dengan yang lain pada rantai sampingnya, atau gugus R, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Ke-20 asam amino pada protein sering kali dipandang sebagai asam amino baku utama, atau normal, untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup, tetapi tidak terdapat didalam protein. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf, yang digunakan sebagai cara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida (Lehninger, 1982 : 108-109).

ASAM AMINO DAPAT DIGOLONGKAN BERDASARKAN GUGUS R

Marilah kita mengamati struktur ke 20 asam amino yang ditemukan pada protein.penjelajahan terarah ini akan dibuat mudah dengan kenyataan bahwa asam amino dapat digolongkan menjadi beberapa golengan berdasarkan sifat-sofat kandungan gugus R, terutama polaritasnya (Tabel 2.3) , yakni kecenderungan molekul untuk berinteraksi dengan air pada PH biologi (dekat PH 7,0). Gugus R pada asam amino bervariasi polaritasnya, mulai dari gugus R yang sama sekali tidak polar atau hidrofobik (tidak menyukai air) sampai bersifat amat polar atau hidrofilik(menyukai air). Struktur ke-20 asam amino baku diperlihatkan pada Gambar 2.5. Terdapat empat golongan asam amino (1) golongan dengan gugus  nonpolar atau hidrofobik, (2) golongan dengan gugus  R polar, tetapi tidak bermuatan, (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif, dan (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. Didalam tiap-tiap golongan, terdapat urutan polaritas, ukuran dan bentuk gugus R.

SIFAT ASAM AMINO RANTAI SAMPING: KLASIFIKASI ASAM AMINO

a.       Asam amino dengan rantai samping alifatik

Glisin, alanin, valin, leusin, dan isoleusin memiliki alifatik, atau alkana, rantai samping. kelompok R menjadi lebih panjang dan lebih luas dan lebih hidrofobik. isoleusin, misalnya, memiliki kecenderungan lebih besar untuk mentransfer dari air ke pelarut hidrokarbon daripada glisin. asam amino lebih hidrofobik seperti isoleusin biasanya ditemukan dalam molekul protein, di mana mereka terlindung dari air. Prolin, yang sulit untuk masuk ke dalam kategori apapun, saham banyak properti dengan asam amino alifatik. meskipun itu adalah asam amino siklik, rantai samping yang memiliki karakter terutama alifatik. Namun, kekakuan ring, dibandingkan dengan flexiblility paling rantai samping asam amino, sering membuat lipat dari residu prolin ke dalam struktur protein yang sulit.

b.      Asam Amino dengan Hydroxyl-atau-Sulfur Mengandung rantai samping

Dalam kategori ini kita dapat menempatkan serin, sistein, treonin, dan metionin. Asam amino, karena rantai samping polar mereka lemah, umumnya lebih hidrofilik dari analog alifatik mereka, meskipun metionin cukup hidrofobik. Di antara kelompok, sistein dicatat dalam dua hal. Pertama, rantai samping dapat mengionisasi pada ph tinggi:

kedua, oksidasi dapat terjadi antara pasangan rantai cysteineside untuk membentuk ikatan disulfida:produk oksidasi ini diberi nama sistein. Kita tidak daftar di antara 20 asam amino sistein karena selalu dibentuk oleh oksidasi dua rantai samping sistein dan tidak dikode oleh DNA. Kehadiran ikatan disulfida seperti antara residu sistein dalam protein sering memainkan peran struktural penting.

c.       Aromatic Asam Amino

Tiga asam amino, phenilalanin, tirosin, dan triptofan, membawa rantai samping aromatik. fenilalanin, bersama-sama dengan alifatik asam amino valin, leusin, dan isoleusin, merupakan salah satu asam amino yang paling hidrofobik. Tyrosine dan tryptophan memiliki beberapa karakter hidrofobik juga, tapi itu adalah marah oleh kelompok kutub di rantai samping mereka. Disamping itu, tirosin dapat mengionisasi pada pH tinggi:

Asam amino aromatik, seperti kebanyakan senyawa membawa cincin terkonjugasi, menunjukkan penyerapan yang kuat cahaya di daerah dekat-ultraviolet dari spektrum. Penyerapan ini sering digunakan untuk mendeteksi analisis protein.

d.      Asam Amino Dasar

Histidin, lisin, dan arginin membawa kelompok dasar di rantai samping mereka.. dalam bentuk yang ada pada pH dekat neutraly. histidin adalah yang paling dasar dari tiga, dan sebagai kurva titrasi nya  menunjukkan cincin imidazol dalam rantai sisi asam amino bebas kehilangan proton pada sekitar pH 6. Asam amino dasar bersifat sangat polar, dan sebagai akibatnya mereka biasanya ditemukan pada permukaan luar protein, di mana mereka dapat terhidrasi dengan lingkungan berair (Mathews dan van Holde, 1937 : 135-137).